Четвертичная структура белка. Преимущества существования белков с четвертичной структурой. Сравнительные особенности транспорта кислорода гемоглобином и миоглобином
НАВИГАЦИЯ ПО СТРАНИЦЕ
легко понять и запомнить
Четвертичная структура белка – объединение нескольких полипептидных цепей, имеющих третичную структуру, ведущее к возникновению новой функции молекулы.
Подобные белки называются олигомерными, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи — протомерами (мономерами или субъединицами).
2 субъединицы — димеры;
4 субъединицы — тетрамеры;
> 4 субъединиц — олигомеры.
Преимущества белков с четвертичной структурой:
Экономия генетического материала. Фермент ЛДГ катализирует превращение ПВК в лактат. Имеет четвертичную структуру. Состоит из 4-х протомеров двух типов Н и М. Протомеры объединяются между собой в тетрамер и только тогда фермент проявляет функциональную активность. Тетрамеры отличаются по физико-химическим свойствам.
Уменьшение числа ошибок при синтезе белка (чем короче полипептидная цепь, тем меньше ошибок).
Кооперативность. Качественное разнообразие белков — появление у белков новых функций. Например, связывание кислорода гемоглобином и миоглобином.
Безболезненное изменение формы (за счет каналов в мембранах).
Появление новых функций.
Пример: Лактатдегидрогеназа (ЛДГ).
ЛДГ1 (НННН) – сердце.
ЛДГ2 (НННМ) – сердце, РЭС.
ЛДГ3 (ННММ) – легкие.
ЛДГ4 (НМММ) – печень, почки, плацента, pancreas.
ЛДГ5 (ММММ) – печень, скелетные мышцы.
Миоглобин и гемоглобин обладают простетической группой – гемом, и главной функцией – связыванием кислорода.
Миоглобин (MHb) – циклический тетрапиррол, придающий белкам красный цвет. Тетрапирролл состоит из 4 пиррольных колец, соединенных в плоскую молекулу метиленовыми мостиками. Атом железа (2+) в центре плоской молекулы. Когда атом железа не связан с кислородом, то он выступает из плоскости молекулы. В оксигенированной форме атом железа погружается в плоскость молекулы. Миоглобин удобен для хранения кислорода, но не удобен для его транспорта. Когда парциальное давление = 100мм.рт.ст., миоглобин хорошо насыщается кислородом, при 20 мм.рт.ст. миоглобин не отдает кислород, поэтому из него плохой траспортировщик.
Гемоглобин (Hb) – тетрамер (четвертичная структура). Состоит из 4 полипептидных цепей 2α и 2β. У человека – Hb A. Гемоглобин связывает 4 молекулы кислорода. Присоединение одной молекулы О2 стимулирует присоединение остальных трех. Гемоглобин хорошо отдает кислород при парциальном давлении в тканях (мышцы = 20 мм.рт.ст.), что свидетельствует о том, что гемоглобин хорошее транспортное средство для переноса кислорода.
