Коллаген, аминокислотный состав, особенности пространственной структуры

Коллагены

(греч. kolla – клей, genes – рождающий)

Биороль:

• основные гликопротеины соединительной ткани;

• обеспечивают сопротивление растяжению;

• поддержание специфической структуры органов и тканей (основная функция).

Выделено более 20 типов коллагенов (изоколлагенов).

Химический состав:

• белковая часть:

  • ГЛИ (каждая третья аминокислота);

  • ПРО и ОН-ПРО (каждая пятая аминокислота);

  • ОН-ЛИЗ;

  • мало S-содержащих и ароматических аминокислота;

• углеводная часть:

  • дисахарид: глюкоза + галактоза.

Структурная организация:

• Первичная структура: одиночная полипептидная цепь в виде левозакрученной спирали, но водородных связей мало (обычно спираль стабилизируется именно НО связями, но в составе много ПРО (необычная а/к, она не связывается с друмими а/к)).

Первичная структура коллагена

• Вторичная структура: коллагеновый тип (особый тип пространственной структуры) – суперспираль:

  • 3 полипептидные цепи сворачиваются в тройную линейную правозакрученную спираль → тропоколлаген.

Вторичная структура коллагена

• Третичная структура: расположение молекул тропоколлагена по горизонтали «хвост – голова» со сдвигом на 14.

Третичная структура коллагена

• Четвертичная структура: ассоциация молекул тропоколлагена по вертикали (мостики между вагонами).

Четвертичная структура коллагена

Коллаген синтезируется матрично на полисомах (это белок!) в виде препроколлагена.

Процессинг препроколлагена

• Внутриклеточно:

  • сигнальная пептидаза удаляет сигнальный пептид (пре-) → проколлаген;

  • гидроксилазы добавляют ОН-группы в ПРО и ЛИЗ;

  • гликозилтрансферазы присоединяют сахара (глюкоза, галактоза) к ОН-ЛИЗ;

  • в дополнительных пептидах (про-) образуются внутрии межцепочечные S-S связи;

  • образование тройной спирали → тропоколлаген.

• Внеклеточно:

  • экзопептидазы удаляют дополнительные пептиды (про-) → коллаген;

  • образование фибрилл (плетение сети, фибриллогенез; в итоге – коллагеновые волокна с поперечной исчерченностью), связи – нековалентные (как фибрин S);

  • оксидазы удаляют ε-NH2 группы (окислительное дезаминирование) в ЛИЗ и ОН-ЛИЗ → образуются альдегидные группы;

  • альдегидные группы образуют поперечные ковалентные связи между волокнами коллагена (по аналогии с фибрином I).