Ковалентная модификация структуры ферментов. Роль реакций фосфорилирования в ковалентной модифиикации

Ковалентная модификация активности ферментов

Обратимая ковалентная модификация: фосфорилирование, дефосфорилирование, метилирование, гликозилирование, ацетиирование, аденилирование. Таким образом фермент активируется или ингибируется.

Протеинканизы:

• катализируют перенос фосфата от АТФ на ОН-группу фермента с образованием фосфоэфирной связи (например, на радикалы серина, треонина, тирозина);

• активируются под действием вторичных посредников цитозоля (цАМФ, цГМФ, ДАГ, ) в результате действия на клетку гормона.

Протеинфосфатазы:

• катализируют гидролиз фосфоэфирной связи и превращают фермент в его дефосфорилированную форму.

Необратимая ковалентная модификация – частичный протеолиз (например протеолитические ферменты ЖКТ):

1. осуществляется по одной (или нескольким) определенной пептидной связи;

2. в результате протеолиза фермент активируется;

3. часто активируется по каскадному механизму.

Значение для регуляции обмена веществ в организме:

• образование и инактивация ферментов, гормонов и других БАВ, контроль активности основных биорегуляторов (пепсиноген → пепсин, ПОМК → АКТГ, проинсулин → инсулин);

• образование ферментов, участвующих в свертывании крови и фибринолизе;

• активация системы комплемента;

• активация ренин-ангиотензинной и калликреин-кининовой систем;

• является одним из важнейших механизмов репродукции;

• один из основных механизмов посттрансляционной модификации — процессинга белков.