Ковалентная модификация структуры ферментов. Роль реакций фосфорилирования в ковалентной модифиикации
НАВИГАЦИЯ ПО СТРАНИЦЕ
легко понять и запомнить
Ковалентная модификация активности ферментов
Обратимая ковалентная модификация: фосфорилирование, дефосфорилирование, метилирование, гликозилирование, ацетиирование, аденилирование. Таким образом фермент активируется или ингибируется.
Модифицирующие (конвертирующие) ферменты – катализируют фосфорилирование (протеинкиназа) и дефосфорилирование (протеинфосфатаза), в результате могут изменяться один или оба следующих показателя: кинетические характеристики (Vm, Km) или регуляторные характеристики.
Протеинканизы:
катализируют перенос фосфата от АТФ на ОН-группу фермента с образованием фосфоэфирной связи (например, на радикалы серина, треонина, тирозина);
активируются под действием вторичных посредников цитозоля (цАМФ, цГМФ, ДАГ, ) в результате действия на клетку гормона.
Протеинфосфатазы:
катализируют гидролиз фосфоэфирной связи и превращают фермент в его дефосфорилированную форму.
Необратимая ковалентная модификация – частичный протеолиз (например протеолитические ферменты ЖКТ):
осуществляется по одной (или нескольким) определенной пептидной связи;
в результате протеолиза фермент активируется;
часто активируется по каскадному механизму.
Значение для регуляции обмена веществ в организме:
образование и инактивация ферментов, гормонов и других БАВ, контроль активности основных биорегуляторов (пепсиноген → пепсин, ПОМК → АКТГ, проинсулин → инсулин);
образование ферментов, участвующих в свертывании крови и фибринолизе;
активация системы комплемента;
активация ренин-ангиотензинной и калликреин-кининовой систем;
является одним из важнейших механизмов репродукции;
один из основных механизмов посттрансляционной модификации — процессинга белков.
