Первичная и вторичная структуры белковой молекулы. Связи, стабилизирующие их. Особенности строения пептидной связи. Виды вторичной структуры

Первичную структуру белка стабилизируют (поддерживают):

• пептидные связи (между АК-остатками);

• дисульфидные связи (между свободными –SH-группами цистеина).

Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре. Разрушается первичная структура при гидролизе.

Постулаты (принципы формирования пептидной связи), сформулированные Л. Поллингом и Р. Кори:

1. атомы, образующие пептидную связь, копланарны (расположены в одной плоскости); вращение атомов или групп атомов вокруг пептидной связи невозможно;

2. принцип эквивалентности вклада АК-остатков в образование пептидной связи и, тем самым, в образование полипептидной цепи (исключение пролин);

3. принцип максимума водородных связей.

Основные связи, которые стабилизируют вторичную структуру, — водородные.

Виды вторичной структуры: α-спираль (правозакрученная), β-поворот, β-структура (параллельная, антипараллельная), β-слой.

Свойства пептидной связи:

1. Ковалентная, прочная, полуторная, вращение вокруг неё невозможно.

2. Существует в двух таутомерных формах: лактамная (кето-) форма и лактимная (енольная) форма.

3. Существует в форме транс-изомера.

4. Копланарна (плоскостная).

5. Стремится к образованию максимального числа водородных связей.

   

   Образование пептидной связи