Понятие об активном и аллостерическом центрах ферментов. Роль пространственной структурной организации

• взаимодействие с субстратом;

• проведение химической реакции;

• высвобождение продуктов реакции.

Активный центр формируется на уровне третичной структуры, потому что именно на третичной структуре происходит сближение и взаимодействие радикалов аминокислот, и потому что от третичной структуры зависят свойства и функции белков (ферментов).

Строение активного центра:

1. Способствующие группы – обеспечивают ориентацию субстрата по отношению к АЦ.

2. Контактный (якорный) участок – место присоединения субстрата к АЦ:

   • силы Вандервальса;

   • электростатическое взаимодействие;

   • водородные связи;

   • гидрофобные взаимодействие.

3. Каталитический участок – обеспечивает проведение реакций.

4. Вспомогательные группы – помогает каталитическому участку и удаляет продукты реакций.

Эти вещества – эффекторы (аллостерические ингибиторы и активаторы).

Особенности аллостерических ферментов:

1. наличие четвертичной структуры, АЦ и АлЦ: субъединица на которой распологается АЦ – каталитическая, где АлЦ – регуляторная;

2. катализирует самую медленную реакцию метаболического процесса;

3. катализирует реакцию, протекающую в одном направлении → ключевые (регуляторные) ферменты;

4. только на них действуют эффекторы – аллостерические ингибиторы и активаторы;

5. сигмоидный (S-образный) график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата, а не гипербола.