Пути дезаминирования аминокислот. Ферменты и коферменты окислительного дезаминирования. Биологическое значение глутаматдегидрогеназной реакции

Различают прямое и непрямое дезаминирование.

Прямое дезаминирование:

• Восстановительное:

• Гидролитическое:

• Внутримолекулярное:

• Окислительное:

Окислительное дезаминирование катализируют:

• Оксидазы (коферменты: ФАД для D-а/к и ФМН для L-а/к). Активность оксидаз в организме низкая.

• Дегидрогеназы (коферменты НАД+ или НАДФ+). Наибольшее значение имеет глутаматДГ (ГДГ) (60% реакций обмена а/к идет через ГДГ, ГДГ – центральный фермент обмена а/к).

Непрямое дезаминирование

Это сочетание трансаминирования и дезаминирования, т.е. это трансдезаминирование.

Трансдезаминирование

Оксидазная активность низкая, поэтому работают дегидрогеназы (ГДГ).

Непрямое дезаминирование хоть и включает большее количество реакций, чем прямое, протекает быстрее, потому что активность оксидаз в организме низкая, а активность аминотрансфераз и ГДГ очень высокая.

Значение ГДГ-реакции:

• основной путь образования аммиака в организме;

• связывание аммиака в периферических тканях в ходе обратной реакции – восстановительное аминирование (обезвреживание аммиака);

• связь с ЦТК (цикл Кребса) (через α-кетоглуторат);

• связь с дыхательной цепью (НАДН⋅Н+ → 2,5 АТФ);

• в ходе прямой и обратной реакции участвуют восстановительные и окислительные формы НАД и НАДФ, то есть ГДГ играет роль трансгидрогеназы;

• участвует в непрямом дезаминировании аминокислот;

• синтез аминокислот.