Поперечно-полосатая скелетная мышечная ткань

Скелетная мышечная ткань входит в состав скелетных мышц.

Структурно-функциональной единицей скелетной мышечной ткани является мышечное волокно, представляющее собой сложный клеточно-симпластический комплекс.

Источником развития скелетной мышечной ткани являются клетки миотомов — миобласты. Миобласты мигрируют в места закладки мышц, где начинается их дифференцировка. В ходе дифференцировки возникают две клеточные линии. Истинные миобласты выстраиваются в цепочки, сливаются и образуют мышечные трубочки — миотубы, в которых ядра занимают центральное положение. В миотубах начинается синтез контрактильных белков, сборка из них миофибрилл, формируется саркоплазматический ретикулум, теряется клеточный центр, микротрубочки. С перемещением ядер на периферию завершается формирование мышечного волокна. Другая линия дифференцировки миобластов дает начало миосателлитоцитам, которые сохраняют клеточное строение, присоединяются к симпластам и остаются резервом для их регенерации.

Снаружи к плазмолемме симпласта прилежат клетки — миосателлитоциты.

С одним симпластом связано много сателлитоцитов. Миосателлитоциты и симпласт объединены общей базальной мембраной в мышечное волокно. Базальная мембрана и плазмолемма симпласта образуют сакролемму мышечного волокна.

Миосимпласт имеет множество (до нескольких тысяч) вытянутых ядер, расположенных по периферии, непосредственно под плазмолеммой. В саркоплазме у ядер располагаются органеллы общего назначения.

Центральную часть симпласта занимает сократительный аппарат — миофибриллы.

Актиновые миофиламенты состоят из глобулярных субъединиц G-актина, объединенных в цепочку F-актина. Две цепочки F-актина спиралевидно закручены, и в бороздке между ними располагаются молекулы тропомиозина. Вдоль тропомиозиновых молекул лежат молекулы тропонина, образованные тремя субъединицами: TnT, TnI, TnC. ТnT имеет участки для связи с тропомиозином, TnC является Ca2+-связывающим белком, TnI препятствует взаимодействию актина с миозином, закрывая вместе с тропомиозином миозинсвязывающие локусы на поверхности актиновой молекулы.

Миозиновые миофиламенты состоят из молекул миозина, в которых различают тяжелый и легкий меромиозин. Тяжелый меромиозин имеет два субфрагмента: S1, образующий «головку» миозина и обладающий АТФазной активностью, и S2, образующий «ручку» миозина. Легкий меромиозин образует стержень миозинового миофиламента, тогда как тяжелый меромиозин выступает над стержнем благодаря шарнирным участкам между S2 и S1, а также между стержнем и S2.

Параллельно расположенные толстые миозиновые и тонкие актиновые миофиламенты формируют миофибриллу, структурно-функциональной единицей которой является саркомер.

Саркомеры отграничены друг от друга Z-линией (телофрагмой). Она представляет собой сеть белковых молекул (а-актинин, десмин и виментин). К телофрагме прикреплены актиновые миофиламенты, которые направляются по обе стороны от Z-линий к центрам соседних саркомеров. Через центр саркомера параллельно Z-линии проходит М-линия, образованная переплетающимися молекулами легкого меромиозина. От М-линии миозиновые миофиламенты направляются в сторону Z-линий и располагаются параллельно и между актиновыми миофиламентами.

В саркомере миофиламенты фиксированы относительно опорных Z- и М-линий и относительно друг друга с помощью разнообразных белковых молекул.

Например, титин (коннектин) закрепляет миозиновые миофиламенты у Z-линии, С-белок стабилизирует структуру миозиновых нитей, креатинфосфокиназа и миомезин ассоциированы с толстыми нитями в области М-линии, небулин проходит от Z-линии до свободного конца тонких актиновых нитей и контролирует их длину и т.д.

Упорядоченное расположение миофиламентов в составе саркомера обеспечивает появление различно преломляющих поляризованный свет участков (дисков) — изотропных (Isotropic, I-диски) и анизотропных (Anisotropic, А-диски). I-диски светлые и содержат только тонкие нити. А-диски темные, в центральной части содержат только толстые нити (Н-зона), а периферия занята зоной перекрытия актиновых и миозиновых миофиламентов. В середине А-диска (и также Н-зоны) проходит М-линия. В середине I-диска проходит Z-линия, поэтому I-диск входит в состав двух саркомеров. Следовательно, каждый саркомер содержит один А-диск (темный) и две половины I-диска (светлого), формула саркомера — 1/2 I + А + 1/2 I.

Опорный аппарат симпласта представлен:

• белками цитоскелета (входящими в состав телофрагмы: а-актинин, десмин, виментин и десминовыми промежуточными филаментами);

• сарколеммой мышечного волокна.

Поперечно ориентированные десминовые промежуточные филаменты образуют мостики между Z-и М-линиями соседних миофибрилл. Эти промежуточные филаменты в подмембранном слое симпласта с помощью других белков (коннектина, винкулина, спектрина) закрепляются в плазмолемме симпласта. Кроме поперечной фиксации миофибрилла закрепляется в продольном направлении: актиновые миофиламенты вплетаются в плазмолемму симпласта у его концов.

Поскольку мышечное волокно является частью мышцы, то снаружи в базальную мембрану сарколеммы вплетаются ретикулярные волокна, а на концах мышечного волокна в инвагинации базальной мембраны — коллагеновые волокна сухожилия.

Таким образом, сокращение саркомера посредством белков цитоскелета передается на сарколемму, которая тянет за собой соединительнотканные волокна — происходит сокращение не только мышечного волокна, но и мышцы в целом.

Трофический аппарат представлен:

• органеллами общего назначения;

• включениями гликогена, миоглобина;

• системой канальцев.

Среди органеллы общего назначения особенно развиты рибосомы, на которых синтезируются сократительные белки, и митохондрии, располагающиеся рядами вдоль миофибрилл и обеспечивающие энергией АТФ процессы сокращения.

Включения гликогена служат источником энергии, миоглобин связывает и запасает кислород. В зависимости от количества тех или иных включений, типа окислительного обмена, характера и скорости сокращения выделяют разные типы мышечных волокон. Например, различают фазные и тонические, быстрые и медленные, окислительные (красные) и гликолитические (белые) мышечные волокна.

Система канальцев представлена Т- и L-трубочками. Т-трубочки — это узкие поперечные впячивания плазмолеммы внутрь саркоплазмы (базальная мембрана не входит в состав Т-трубочек). Т-трубочки опоясывают каждую миофибриллу. По Т-трубочкам волна деполяризации проникает в глубь симпласта.

В продольном направлении вдоль миофибриллы располагаются элементы гладкой эндоплазматической сети, которая в симпласте получает название саркоплазматического ретикулума или L-трубочек. Саркоплазматический ретикулум содержит внутри Са2+-связывающий белок кальсеквестрин и является депо ионов Са2+. Подходя к Т-трубочкам, канальцы саркоплазматического ретикулума расширяются и образуют терминальные цистерны. Две соседние терминальные цистерны саркоплазматической сети и лежащая между ними Т-трубочка формируют триаду. В области триад происходит передача возбуждения в виде потенциала действия с плазмолеммы на мембрану терминальных цистерн.

Механизм сокращения (теория скользящих нитей Хью Хаксли)

Скелетная мышечная ткань иннервируется соматической нервной системой. Каждое мышечное волокно иннервируется отдельно. Сокращение мышечного волокна инициируется нервным импульсом, который приводит к деполяризации плазмолеммы симпласта.

1. Волна деполяризации, идущая по Т-трубочкам, приводит к открытию Са2+-каналов, расположенных в мембране терминальных цистерн саркоплазматического ретикулума.

2. Са2+ из депо поступает в саркоплазму и связывается с тропонином С-актиновых миофиламентов.

3. Связывание Са2+ с ТnC изменяет конформацию молекул тропонина и тропомиозина, что приводит к открытию миозинсвязывающих локусов на поверхности актиновой молекулы.

4. «Головки» миозина присоединяются к миозинсвязывающим локусам актиновых молекул и, «сгибаясь» в шарнирных участках, подтягивают актиновые нити к центру саркомера. Актиновые миофиламенты тянут за собой телофрагмы, вызывая укорочение саркомера.

5. «Головка» миозина связывается с молекулой АТФ, используя ее энергию для отделения от актина и восстановления конформации — молекула «разгибается», после чего вновь взаимодействует со следующим локусом на актиновой молекуле. Продукты гидролиза АДФ и Р высвобождаются, что заставляет миозиновую «головку» «сгибаться». Цикл повторяется.

6. Са2+-АТФаза в составе Са2+-насосов саркоплазматического ретикулума закачивает Са2+ из саркоплазмы в ретикулум, где Са2+ связывается с кальсеквестрином. Концентрация Са2+ в саркоплазме падает, ТnC освобождается от Са2+ , тропонин и тропомиозин восстанавливают свою конформацию и закрывают миозинсвязывающие локусы на молекуле актина. Актиновые и миозиновые миофиламенты теряют контакт друг с другом и «разъезжаются» — происходит расслабление.

При сокращении длина миофиламентов не меняется. Вместе с тем I-диск и Н-зона укорачиваются, так как актиновые миофиламенты движутся между миозиновыми и, значит, уменьшаются в размерах свободные от перекрытия зоны. Размеры А-диска остаются постоянными.

Регенерация скелетной мышечной ткани происходит за счет миосателлитоцитов. Камбиальные элементы скелетной мышечной ткани делятся, дифференцируются в миобласты, которые выстраиваются в цепочки, затем формируют миотубулы и, наконец, миосимпласты.