Гемоглобин, его строение, виды, свойства и функции. Физиологические и патологические соединения гемоглобина
НАВИГАЦИЯ ПО СТРАНИЦЕ
легко понять и запомнить
Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка – гемоглобина.
Гемоглобин (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1,34 мл кислорода
Гемоглобин относится к числу важнейших дыхательных белков и осуществляет:
транспорт О2 и СО2 (дыхательная функция);
участвует в регуляции реакции (рН) крови (регуляторная, буферная функция);
придает эритроцитам и крови красный цвет.
Гемоглобин выполняет свои функции, лишь находясь в эритроцитах. В случае гемолиза эритроцитов и появления гемоглобина в плазме он не может выполнять свои функции из-за низкого содержания (не более 3-10 мг у здорового человека) и быстрого удаления из нее (период полувыведения составляет около 10 мин).
Молекула гемоглобина
Молекула гемоглобина имеет две пары полипептидных цепей (глобин – белковая часть) и 4 гема.
Гем – комплексное соединение протопорфирина IX с железом (Fe2+), которое обладает уникальной способностью присоединять или отдавать молекулу О2. При этом железо, к которому присоединяется О2, остается двухвалентным, оно может легко окисляться также до трехвалентного. Гем является активной, или так называемой простетической группой.
Глобин – белковым носителем гема, создающим для него гидрофобный карман и защищающим Fe2+ от окисления.
Существует ряд молекулярных форм гемоглобина. В крови взрослого человека содержатся HbA (95-98% HbA1 и 2-3% HbA2) и HbF (0,1-2%). У новорожденных преобладает HbF (почти 80%), а у плода (до 3-х месячного возраста) – гемоглобин типа Gower I.
Нормальное содержание гемоглобина
у мужчин — составляет в среднем 130-170 г/л (13-17 г%);
у женщин – 120-150г/л (12-15 г%);
у детей – зависит от возраста.
Общее содержание гемоглобина в периферической крови равно примерно 750 г (150 г/л • 5 л крови = 750 г). 1 г гемоглобина может связать 1,34 мл О2. Оптимальное выполнение эритроцитами дыхательной функции отмечается при нормальном содержании в них гемоглобина.
Соединения гемоглобина
Оксигемоглобин. Гемоглобин, связанный с О2, называется оксигемоглобином (НbО2). Его содержание в артериальной крови достигает 96-98%. НbО2, отдавший О2, называется восстановленным (ННb).
Карбгемоглобин. Гемоглобин связывает углекислый газ, образуя карбгемоглобин (НbСО2). Образование НbСО2 не только способствует транспорту СО2, но и снижает образование угольной кислоты и поддерживает тем самым гидрокарбонатный буфер плазмы крови. Оксигемоглобин, восстановленный гемоглобин и карбгемоглобин называются физиологическими (функциональными) соединениями гемоглобина.
Карбоксигемоглобин. Карбоксигемоглобин – соединение гемоглобина с угарным газом. Гемоглобин обладает существенно большим сродством к СО, чем к кислороду, и образует карбоксигемоглобин при небольших концентрациях СО, теряя при этом способность связывать кислород и создавая угрозу для жизни.
Метгемоглобин. При воздействии на гемоглобин окислителей (перекисей, нитритов, нитропроизводных органических веществ и других) образуется прочное соединение гемоглобина с кислородом – метгемоглобин, в котором происходит окисление железа, и оно становится трехвалентным. В результате этого гемоглобин теряет способность отдавать кислород тканям, что может привести к гибели человека. В связи с этим, метгемоглобин и карбоксигемоглобин называются еще патологическими соединениями гемоглобина.
Полезные ссылки:
